DS10 - Défi des autres savoirs

Études mécanistiques de la réduction du CO2: exploration de la biodiversité des CO déshydrogénases – MeCO2Bio

Résumé de soumission

Les CO déshydrogénases (CODHs) sont des métalloenzymes qui catalysent la réduction réversible de CO2 en CO, avec de hautes fréquences de turnover, en requérant de petites surtensions, et avec une très grande spécificité quant au produit de la réaction (seul du CO est produit, pas de formiate ni d’oxalate). Elles constituent d’inestimables sources d’inspiration pour les chimistes qui cherchent à concevoir des catalyseurs efficaces pour la réduction du CO2, qui seront indispensables à terme pour espérer réduire la concentration de CO2 atmosphérique. Les CODHs catalysent la réduction du CO2 au niveau d’un site actif inorganique NiFe4S4; les électrons nécessaires à la réaction sont transportés depuis le partenaire rédox de l’enzyme via une chaîne de clusters FeS. Jusqu'à présent, seul un petit nombre de CODHs homologues ont été étudiées, et nous avons des indications que ces CODHs ne sont pas représentatives de l’ensemble de la diversité des propriétés de cette famille d’enzymes. Nous avons en effet récemment montré que la CODH de Desulfovibrio vulgaris, qui n’avait pas été étudiée auparavant, se démarque des CODHs caractérisées précédemment de plusieurs manières. Par exemple, les cofacteurs qui constituent sa chaîne de transfert d’électrons sont différents, et cette enzyme est étonnamment résistante à l’inhibiteur O2.
Dans ce projet interdisciplinaire, nous voulons explorer la biodiversité des CODHs, en purifiant et caractérisant des CODHs homologues à partir d’un large panel de micro-organismes (archées, bactéries, thermophiles, mésophiles, strictement anaérobies, strictement aérobies, et/ou sulfatoréducteurs). Les conditions de vies très diverses de ces organismes se traduiront sans doutes par des propriétés différentes de leurs CODHs. Nous utiliserons la voltammétrie de films protéiques (Fourmond et al, Curr. Op. Electrochem 2017, C. Baffert, et al, L’Actualité Chimique, 392, 9–15, 2015) pour caractériser divers aspects de la réactivité de ces CODHs: leur mécanisme, le rôle des clusters FeS dans la chaîne de transfert d’électrons, les canaux empruntés par les substrats, leur réactivité avec O2 et avec d’autres inhibiteurs. En comparant quantitativement les propriétés des différentes CODHs, que nous interpréterons à la lumière de données structurales, nous serons à même de comprendre les déterminants moléculaires de la réactivité des CODHs, et ce qui fait d’elles des catalyseurs si performants.

Coordination du projet

Vincent FOURMOND (Bioénergétique et ingénierie des protéines)

L'auteur de ce résumé est le coordinateur du projet, qui est responsable du contenu de ce résumé. L'ANR décline par conséquent toute responsabilité quant à son contenu.

Partenaire

CNRS_DR12_BIP Bioénergétique et ingénierie des protéines

Aide de l'ANR 252 892 euros
Début et durée du projet scientifique : - 48 Mois

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