CE11 - Caractérisation des structures et relations structure-fonction des macro-molécules biologiques 2022

Une bonne compréhension de la synthèse et du rôle de la modification post-traductionnelle « glutaminylation » – Q-TEF1

Résumé de soumission

Les modifications post-traductionnelles fournissent aux protéines un répertoire étendu pour moduler leur stabilité et leur fonction. Une nouvelle modification du facteur d'élongation de la traduction eEF1A: la glutaminylation d'un seul glutamate, a été décrite récemment. Les mécanismes de synthèse, la fonction et la distribution de cette modification originale restent à déchiffrer. Nos travaux antérieurs nous ont conduits à identifier de manière non-anticipée une protéine nécessaire à la synthèse de cette modification. En utilisant des tests enzymatiques, des analyses in vivo, des données protéomiques et la détermination de structures, nous étudierons comment cette protéine effectue la modification d’eEF1A et le rôle de ses différents domaines dans ce processus. Nous explorerons également la distribution de cette modification dans les protéomes et identifierons la fonction moléculaire conférée par cette modification. Des analyses structurales viendront compléter ces études pour fournir une compréhension mécanistique de la glutaminylation des protéines et de ses conséquences.

Coordination du projet

Bertrand SERAPHIN (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire)

L'auteur de ce résumé est le coordinateur du projet, qui est responsable du contenu de ce résumé. L'ANR décline par conséquent toute responsabilité quant à son contenu.

Partenariat

BIOC Ecole Polytechnique
IGBMC Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire

Aide de l'ANR 409 587 euros
Début et durée du projet scientifique : septembre 2022 - 48 Mois

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