Mécanisme et fonction de la glutamylation des protéines pendant l'infection à Legionella – BACTGLU

Legionella pneumophila sécrète ~300 protéines effectrices dans le cytosol de l'hôte pendant l'infection. Elles exercent une multitude d'activités biochimiques et entraînent la maturation de la vacuole contenant Legionella (LCV) en détournant plusieurs voies de défense de l'hôte. La suppression de l'effecteur SidJ a un impact négatif sur la croissance intracellulaire des légionelles. Nous avons récemment montré que SidJ agit comme une enzyme glutamylante qui adopte un nouveau repliement de similarité lointaine avec les domaines kinases. La SidJ ne présente pas d’homologie de séquence ou de structure avec les enzymes glutamylantes des mammifères et contient deux poches de liaison aux nucléotides. Mon projet vise à étudier comment SidJ reconnaît ses protéines cibles pour la glutamylation, la coordination des deux poches de liaison à l'ATP de SidJ pour la glutamylation des protéines cibles et les protéines hôtes que SidJ cible, après les premiers stades de l'infection par la légionelle.