– tmRNA

La biosynthèse des protéines est un mécanisme vital porté par les ribosomes et permettant de traduire précisément l'information génétique de tout organisme vivant en une séquence d'acides aminés. Ce processus nécessite la mise en place de plusieurs systèmes d'assurance qualité afin d'assurer une lecture correcte du code génétique au niveau cellulaire. Parmi ces systèmes les bactéries ont développé un mécanisme appelé « trans-traduction » qui assure le recyclage des ribosomes bloqués en cours de traduction et la dégradation des protéines naissantes incomplètes lorsque des ARN messagers (ARNm) tronqués sont traduits. Un acide ribonucléique (ARN) étonnant, l'ARNtm, qui fonctionne à la fois comme un ARN de transfert (ARNt) et un ARNm ainsi que la petite protéine SmpB (Small Protein B) sont les principaux composants de ce système. De récentes études biochimiques, génétiques et structurales donnent un aperçu de la manière dont le couple ARNtm/SmpB fonctionne. Cependant, peu de données structurales de ribosomes pendant le processus de trans-traduction sont disponibles. La cryo microscopie électronique représente une méthode de choix afin d'obtenir des vues précises de complexes macromoléculaires tels que des ribosomes en action. Cette méthode nous a précédemment permis de caractériser les événements précoces conduisant au recrutement de l'ARNtm et de SmpB aux ribosomes bloqués. Cependant, aucune donnée structurale claire des étapes suivantes n'a encore été définie par ce moyen. C'est pourquoi nous proposons durant ce projet d'approfondir l'étude des liens étroits existant entre l'ARNtm, SmpB et les ribosomes bloqués durant les étapes plus tardives de la trans-traduction, depuis l'accommodation, la translocation et enfin la terminaison du processus. Ces données devraient aider à mieux comprendre les liens étroits existant entre la trans-traduction, la survie bactérienne et la virulence.