Étude du rôle régulateur des protéines de liaison à l’ARN dans la réponse génétique du chloroplaste et l’adaptation des plantes aux variations développementales et environnementales – plastRNP

Les plantes sont la plus importante source de vie naturelle sur la planète de part l’oxygène qu’elles libèrent lors de la photosynthèse mais également de part leur fonction de banque alimentaire. La vie sédentaire des plantes les soumet à une pression accrue de leur environnement tels que les changements de conditions environnementales (stress abiotiques) mais également à une pression développementale (croissance de la plante et morphogénèse). Il est donc primordial pour les plantes de pouvoir s’adapter rapidement à ces changements externes et internes afin de préserver l’homéostasie et de mettre en place des mécanismes de réponse aux stress. Comprendre les mécanismes d’adaptation des plantes à leur environnement est un réel enjeu pour notre société au vu des changements climatiques actuels et du réchauffement planétaire. La photosynthèse est la réaction chimique fondamentale à la survie et à la productivité des plantes. Cette réaction chimique prend place dans le chloroplaste, un organite qui résulte de l’endosymbiose d’une bactérie ancestrale et qui possède son propre génome. L’ensemble des complexes enzymatiques du chloroplaste résulte de l’assemblage de sous-unités codées par des gènes du génome nucléaire avec des sous-unités qui sont codées par le génome chloroplastique. Une communication précise doit donc exister entre le noyau et le chloroplaste de la cellule végétale afin de répondre aux mieux aux fluctuations de l’environnement et d’assurer un fonctionnement optimal du chloroplaste. La coordination de l’expression génétique de ces deux génomes qui sont séparés spatialement est assurée par des protéines codées par le génome nucléaire qui contrôlent l’expression du génome chloroplastique et par des signaux émis par le chloroplaste qui modulent l’expression génétique nucléaire. La plupart de ces protéines d’origine nucléaire sont des protéines de liaison à l’ARN à motifs répétés qui se replient en hélices alpha (HRPs). Les exemples les plus connus sont les protéines des familles pentatricopeptide repeat (PPR), half-a-tetratricopeptide (HAT), octotricopeptide repeat (OPR). Outres les fonctions décrites dans le développement des plantes, l’embryogénèse et la fertilité, de nombreuses HRPs ont été impliquées dans diverses voies de réponses aux stress telles que le stress hydrique, photo-oxydatif, salin et l’attaque aux pathogènes. Toutefois, comment ces protéines dont la fonction primaire est de réguler l’expression du génome chloroplastique interviennent dans ces processus, comment leur activité intrinsèque peut-être régulée en réponse aux changements de l’environnement et des besoins du chloroplaste et quelles sont les voies de signalisation qui régulent leur activité biochimique restent encore des questions sans réponse. Ce projet propose de disséquer le rôle régulateur des protéines de liaison à l’ARN dans la réponse post-transcriptionnelle du chloroplaste aux changements développementaux et environnementaux et, d’identifier une voie de signalisation cellulaire sous-jacente à cette régulation. Nous testerons les hypothèses suivantes chez Arabidopsis et le maïs : 1) L’expression des protéines de liaison à l’ARN HRPs, dans les chloroplastes détermine le devenir de leur cible ARN en réponse à des signaux externes (stress abiotiques) et internes (changement développemental), 2) La disponibilité en HRPs fonctionnelles et actives dans le chloroplaste est modulée dans l’espace et le temps par des modifications post-traductionnelles qui pourraient affecter leur capacité de liaison à l’ARN ou d’interaction avec des protéines effectrices, 3) Un mécanisme de régulation impliquant des enzymes de type kinases soutient ce processus de régulation. Les approches qui permettront de répondre à ces questions combineront la génétique chez Arabidopsis et le maize, le phénotypage moléculaire, la ribonomique, la biochimie in vitro des protéines et la protéomique.