Stt-régulation de la photosynthèse – PhotoRegul

La productivité primaire des plantes est à la base de nos sociétés humaines : pour l'alimentation, pour l'énergie et pour les matières renouvelables. La photosynthèse apparait actuellement comme dernière frontière à dépasser pour augmenter la production de biomasse. Pour une entreprise aussi ambitieuse, il est essentiel d'adopter une approche intégrée, en partant du niveau moléculaire et en analysant les effets de modifications à des niveaux de plus en plus organisés. Tant en Europe qu'au niveau international, un certain nombre de réunions prospectives ont été organisées pour aborder le problème des limites de la photosynthèse, des projets de recherche ont été entrepris pour aborder ces questions, et quelques exemples d'amélioration du rendement photosynthétique ont été proposés dans ce domaine. Nous avons choisi de cibler le cytochrome b6f (cyt b6f), qui représente l'une des étapes limitantes de la photosynthèse. Le cyt b6f est l'une des protéines chloroplastiques les plus complexes. Il joue un rôle central dans la régulation du transfert d'électrons et du transfert de protons, et joue donc un rôle clé dans la régulation des flux d'électrons à travers la chaîne photosynthétique de transfert d'électrons. C'est aussi un point de contrôle de la régulation par un mécanisme de photoprotection tels que les transitions d'état.
En photosynthèse, la production d'O2 et la capture de CO2 est possible grâce au transfert d'électrons à travers deux photosystèmes couplés en série par le complexe cyt b6f. Ce complexe ne se contente pas de transférer des électrons, il contribue également à réguler la distribution de la lumière entre Photosystème I (PSI) et Photosystème II (PSII) afin d'optimiser le rendement quantique de la photosynthèse. Nous sommes loin de comprendre exactement comment cela fonctionne, sauf que cyt b6f est une plaque tournante entre le pool de quinones (se liant au site Qo et Qi du complexe) et une sérine-thréonine MAP kinase spécifique, appelé Stt7, qui phosphoryle les complexes de collecte de la lumière 2 (LHCII) qui migrent des empilements granaires riches en PSII, vers le PSI dans les lamelles. Le mécanisme d'activation de la kinase par le cytochrome b6f était mal compris car il le domaine kinase de Stt7 était situé sur le côté stromal de la membrane (site Qi) alors que le signal d'activation était supposé provenir du côté luminal de la membrane (site Qo).
Nous avons récemment déchiffré un nouveau mécanisme de régulation de la photosynthèse : le mécanisme d'activation de la kinase impliquée dans les transitions d'état (Dumas, Zito et al. 2017). Nous avons révélé que l'activation de la kinase Stt7 se produit grâce à une interaction directe avec le complexe chloroplaste cytochrome b6f dans le compartiment stromal. Cette découverte élargit nos horizons parce que nous avons maintenant identifié des résidus régulateurs clés du cyt b6f sur le côté stromal de la membrane. Nous avons montré que la sous-unité IV du cytochrome b6f était directement impliquée dans l'activation de la kinase Stt7 (Dumas, Zito et al. 2017). Nous avons maintenant levé la principale barrière scientifique et technique : l'arginine en position 125 (Arg125) de SuIV (Arg125SuIV) est impliquée dans une interaction directe et centrale avec Stt7. Nous faisons maintenant l'hypothèse que Stt7 est activée par autophosphorylation, à travers un mécanisme inconnu impliquant l'Arg125SuIV. Nous envisageons de disséquer ce mécanisme par une série de méthodes biochimiques et biophysiques, depuis les complexes purifiés et les protéines recombinantes jusqu'aux systèmes de plus en plus intégrés, aux membranes natives et aux cellules entières. Notre projet de recherche est un projet de structure / fonction, avec des objectifs scientifiques centrés sur les mécanismes et sur l'interaction dynamique entre le complexe cyt b6f et la kinase Stt7.