Anabaena Sensory Rhodopsin: A biological model system to decipher the quantum mechanics of photochemical reactions through conical intersections – FEMTO-ASR

Anabaena Sensory Rhodopsine: Une nouvelle protéine modèle pour comprendre la photochimie de la vision

La protéine rhodopopsine est le photo-récepteur de la vision qui grâce au chromophore rétinal (ou sa forme de base de Schiff protonée, PSBR) absorbe la lumière visible pour initier une cascade de processus de conversion d'énergie lumineuse en énergie libre. Le processus initial, la photo-isomérisation du rétinal, n'est que partiellement compris, en particulier, en ce qui conerne l'action de l'environnement proétique sur la rapidité de cette phto-réaction et son efficacité.

De nouveaux outils expérimentaux et théoriques

L'ASR est une protéine modèle qui présente la particularité de loger la PSBR sous la forme all-trans (AT) et 13-cis (13C), avec un ratio qui dépend des conditions de lumière ambiante. Puisque les deux formes de la molécule sont dans le même environnnement protéique, il est intéressant de comparer et de comprendre leurs photo-réactions respectives. D'un point de vue expérimental, cela pose un défi car les signatures cinétiques et spectrales sont forcément hétérogènes suite à la présence des deux isomères.<br />La photo-isomérisation étant un processus ultra-rapide sub-picoseconde (< 10^-12s), les études expérimentales proposées font appel à des expériences de spectroscopie femto-seconde. Dans le cadre de ce projet, l'objetif est de développer conjointement par les partenaires de Strasbourg et de Heidelberg deux nouvelles approches expérimentales qui permettront a) de séparer les comportements cinétiques des deux formes d'isomères et de b) obtenir des informations précises sur les vibrations du rétinal qui sont impliqués dans la photo-isomérisation. <br />Sur le plan théorique (Marseille), l'enjeu est aussi de développer de nouvelles méthodes numériques permettant de modéliser l'effet du pH sur l'état de protonation des acides aminés de la protéine qui ont un effet important sur les propriétés photo-pyhsique de l'ASR.<br />Un partenaire étranger externe (M. Olivucci, Siena & Bowling Green) simule les chemins de la photo-réaction du rétinal à l'état excité en prenant en compte l'environnement protéique dans ses différents états (pH, mutations).<br />La protéine ASR et ses mutantes sont fourniés par deux partenaires asiatiques: K.-W. Jung (Seoul) et H. Kandori (Nagoya).