Etude du du mécanisme réactionnel de la monoxyde de carbone déshydrogénase, une enzyme clé du métabolisme anaérobie du carbone – COMEC

La monoxyde de carbone déshydrogénase à nickel/fer (CODH) est une enzyme multi-métallique complexe et sensible à l'oxygène qui joue un rôle clé dans le métabolisme du carbone dans les micro-organismes anaérobies. Son site actif, constitué d'un centre hétéro-nucléaire NiFe4S4 (connu sous le nom de cluster C), est unique en biologie. La grande efficacité catalytique de l'enzyme pour l'interconversion du CO2 en CO en fait une source d'inspiration intéressante pour la conception de catalyseurs dans des stratégies de valorisation du CO2. Cependant, cela nécessite une compréhension approfondie de son fonctionnement au niveau moléculaire. Dans la littérature, on trouve de nombreuses controverses concernant les intermédiaires clés de la réaction et certaines étapes importantes du mécanisme réactionnel restent à élucider. Avec le projet COMEC, nous souhaitons combiner des méthodes en solution (RPE avancée et XAS), en cristallo (cristallographie résolue en temps) et in silico (QM/MM avancés) sur deux modèles de CODH afin de revisiter le mécanisme de réaction de la CODH et de caractériser les intermédiaires réactionnels encore inconnus aujourd'hui. Ce projet ambitieux ouvrira la voie à de nouvelles stratégies de synthèse en chimie bio-inspirée et en catalyse pour une chimie durable.