Blanc SIMI 8 - Blanc - SIMI 8 - Chimie du solide, colloïdes, physicochimie

Etudes d'hydrogénases à Fer par électrochimie: mécanisme et optimisation pour la photoproduction d'hydrogène – ECCHYMOSE

Résumé de soumission


Les hydrogénases de type “FeFe” (FeFe-H2ases) sont de larges métalloenzymes qui catalysent l'oxydation et la formation du dihydrogène au niveau d'un site actif inorganique di-fer appelé le "cluster-H". Elles sont étudiées dans des contextes scientifiques variés, allant de la bioénergétique à la catalyse inorganique, mais la motivation principale est invariablement que ces enzymes, et les connaissances que nous pourrons acquérir en les étudiant, permettront à terme de produire les catalyseurs dont nous avons besoin pour l'oxydation du dihydrogène dans les piles à combustibles, et sa production renouvelable par des micro-organismes photosynthétiques. Pour que ces applications puissent dépasser le stade de la preuve de concept, il faudra mieux comprendre les raisons pour lesquelles ces catalyseurs biologiques cessent de fonctionner dans certaines conditions, et sélectionner et modifier, ou concevoir, les enzymes qui seront les mieux adaptées pour être utilisées dans le contexte des bioénergies. C'est l'objectif que nous atteindrons dans ce projet, en utilisant une approche pluridisciplinaire qui combinera intimement l'utilisation de méthodes modernes d'électrochimie des protéines, de biologie moléculaire, et de chimie théorique.
Les tentatives actuelles d'utilisation de l'algue photosynthétique Chlamydomonas reinhardtii pour produire de l'hydrogène à partir d'eau et de lumière sont entravées par le fait que l'hydrogénase de cet organisme est inactivée par l'oxygène qui est produit par l'oxydation photosynthétique de l'eau, et que son cluster-H est détruit par la lumière dans le domaine UV-visible. Ce “photodamage” n'a encore été que très peu caractérisé, et le problème de la sensibilité à l'oxygène n'a pas été abordé du point de vue de la biodiversité: il est remarquable que les hydrogénases FeFe isolées de divers microorganismes réagissent avec le dioxygène de façons très différentes, ce qui suggère qu'il devrait être possible d'utiliser les outils de la biologie moléculaire pour modifier et rendre plus résistantes à l'oxygène ces hydrogénases, à condition que les bases moléculaires de ces processus d'inactivations aient été compris.
Nous étudierons par électrochimie et photoélectrochimie des hydrogénases à Fer pour comprendre le mécanisme et les déterminants moléculaires de leur inactivation par l'oxygène et la lumière, en étroite collaboration avec un groupe de chimistes théoriciens qui est aussi spécialiste de ces enzymes (le partenaire étranger). Au delà de l’étude détaillée de chacun des systèmes, la comparaison des propriétés distinctes d’enzymes similaires restera le fil conducteur et l’approche originale privilégiée. En effet, nous prévoyons d'étudier et comparer les propriétés d'hydrogénases artificielles et d'un grand nombre d'hydrogénases naturelles isolées à partir de microorganismes distincts sélectionnés pour leur potentiel biotechnologique. Ces enzymes seront préparées par les deux groupes de biologistes moléculaires partenaires du projet (plus de détails sont donnés dans les documents confidentiels). Les publications conjointes et récentes des 5 partenaires (JACS, Angewandte chemie, Nat Chem Biol etc.) montrent qu'ils ont déjà collaboré de façon fructueuse. Des résultats préliminaires présentés dans le document scientifique démontrent la faisabilité du projet.
Nos études combinées d'électrochimie, photochimie, et chimie théorique apporteront un ensemble de connaissances nouvelles sur les déterminants structuraux de la réactivité de ces hydrogénases complexes, connaissances que nous mettrons à l’épreuve pour améliorer les propriétés de ces catalyseurs pour des applications dans le domaine des bioénergies.

Coordination du projet

Christophe LÉGER (Bioénergétique et ingénierie des protéines) – christophe.leger@ifr88.cnrs-mrs.fr

L'auteur de ce résumé est le coordinateur du projet, qui est responsable du contenu de ce résumé. L'ANR décline par conséquent toute responsabilité quant à son contenu.

Partenaire

Humboldt-Universitaet zu Berlin, Institut fuer Chemie,
LISBP Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Biologiques et Des Procédés, UMR INSA-CNRS 5504, UMR INSA-INRA 792
BIP-CNRS DR12 Bioénergétique et ingénierie des protéines
LPB-CEA Laboratoire de photocatalyse et biohydrogène (LPB)
University of Milan-Bicocca Department of Biotechnology and Biosciences

Aide de l'ANR 544 752 euros
Début et durée du projet scientifique : octobre 2012 - 48 Mois

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